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Dieses Problem lösten die Forscher, indem sie ihre Proben auf einem ultradünnen Träger aus Graphen lagerten, einem nur eine Atomlage dicken Film aus Kohlenstoff. In dem hellen Röntgenlicht geht das Signal der winzigen Fibrillen allerdings leicht im Streulicht von Umgebungsmaterial unter, etwa der Trägerflüssigkeit für die Proben. Tatsächlich lieferte der Test einfache Strukturdaten des Virus mit einer Genauigkeit von 0,27 Nanometern millionstel Millimetern — das entspricht fast atomarer Auflösung. Amyloide sind lange, geordnete Proteinfasern, die aus tausenden identischen Untereinheiten bestehen. Damit stammen die aufgenommenen Röntgenbeugungsbilder allerdings vom gesamten Ensemble, Information zu Strukturunterschieden zwischen einzelnen Fibrillen gehen verloren. Damit eröffnet sich ein neuer Weg zur Strukturanalyse dieser Proteinfilamente. Für die Bestimmung der kompletten Struktur reichten die Daten nicht aus, aber die Studie zeigt, dass die Methode funktioniert und eröffnet damit einen neuen Weg zur Strukturuntersuchung von Amyloiden an Röntgenlasern. Dieser dünne Probenträger streut so wenig, dass sich selbst extrem schwache Signale aufzeichnen lassen. Wojtas, Matthew A. Download [2.

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